Proteínas hidrolisadas são uma mistura de aminoácidos, peptídeos, polipeptídeos e proteínas desnaturadas que podem ser obtidas por hidrólise química, enzimática e térmica de proteínas de origem vegetal e animal (Nardi et al., 2016).
Aromatizantes e Corantes: Riscos à Saúde e Problemas Potenciais
Muthusamy Ramesh, Arunachalam Muthuraman, emAromatizantes Naturais e Artificiais e Corantes Alimentares, 2018 Proteínas hidrolisadasé usado como intensificador de sabor nas indústrias alimentícias. É um precursor da produção de MSG. A quebra química da proteína hidrolisada libera ácido glutâmico, que se combina com o sódio para formar MSG. Como é utilizada proteína hidrolisada no preparo, o MSG não consta nos ingredientes dos rótulos, embora esses aditivos produzam MSG. Os efeitos adversos da proteína hidrolisada incluem ansiedade, asma, síndrome de déficit de atenção, inchaço, sensação de queimação, síndrome do túnel do carpelo, dores no peito, depressão, diarreia, confusão, tontura, sonolência, infertilidade, insônia e doenças cardíacas (Scopp, 1991).3.3.4 Proteínas hidrolisadas
URL:
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780128115183000016
Alergia Alimentar Felina
Jill L. Abraham, emConsultas de Agosto em Medicina Interna Felina, Volume 7, 2016 Proteína hidrolisadadietas estão disponíveis para gatos há mais de 10 anos, mas faltam estudos que investiguem o uso de dietas hidrolisadas em gatos com dermatite alérgica. O objetivo principal da hidrólise de proteínas é perturbar a estrutura da proteína, quebrando as ligações peptídicas nas cadeias de aminoácidos para gerar fragmentos peptídicos menores. Este processo reduz o peso molecular da proteína original, reduz a antigenicidade e alergenicidade da proteína e pode aumentar a digestibilidade.2,46As moléculas criadas pela hidrólise devem ser muito pequenas para reticular dois anticorpos IgE ligados à superfície dos mastócitos. A falha na ligação cruzada de anticorpos IgE evita a desgranulação dos mastócitos, prevenindo assim uma hipersensibilidade mediada por IgE (tipo I).47No entanto, as proteínas hidrolisadas não terão qualquer efeito nas formas de alergia alimentar não mediadas por IgE. O peso molecular mínimo necessário para reduzir ou potencialmente eliminar a antigenicidade e alergenicidade não é conhecido e pode variar entre as fontes proteicas. A maioria dos principais alérgenos alimentares em humanos variam de 10 a 60 kDa, mas peptídeos tão pequenos quanto 4,5 kDa ainda podem reter alergenicidade.2,46Num estudo em cães, as proteínas que foram identificadas como os principais alérgenos alimentares pesavam mais de 25kDa,48mas faltam estudos semelhantes em gatos. A criação de um hidrolisado que não contenha peptídeos superiores a 1kDa proporcionaria a melhor chance de eliminar quaisquer alérgenos residuais. É possível que péptidos até 3kDa possam ser tolerados na maioria dos pacientes sensibilizados à proteína original. Mas o peso molecular não é o único determinante da alergenicidade. Dietas hidrolisadas nutricionalmente balanceadas completas também contêm ingredientes de carboidratos e lipídios, qualquer um dos quais pode conter pequenas quantidades de alérgenos proteicos intactos. As proteínas zeínas do milho (milho) são os principais alérgenos alimentares em humanos alérgicos ao milho e podem ser encontradas no amido de milho.49Os óleos vegetais refinados utilizados em dietas hidrolisadas também podem conter alérgenos proteicos lipofílicos.50 A palatabilidade, digestibilidade e osmolaridade de uma proteína podem ser alteradas significativamente com a hidrólise. À medida que os peptídeos são decompostos cada vez menores, o amargor pode aumentar. Tanto a digestibilidade quanto a osmolaridade também aumentam. Uma solução de alta osmolaridade no intestino pode atrair grandes quantidades de água e causar diarreia.2,46Palatabilidade e distúrbios gastrointestinais são problemas que podem ser observados com o uso de dietas hidrolisadas em gatos. Atualmente, existem três tipos de dietas hidrolisadas disponíveis para gatos: Hill's Prescription Diet z/d Low Sensitivity e z/d ULTRA, Royal Canin Hypoallergenic HP e Purina Veterinary Diets HA Hypoallergenic Feline Formula (Caixa 28-2). Hill's Prescription Diet z/d ULTRA é uma fórmula enlatada, enquanto as outras estão disponíveis apenas como ração seca. Vários estudos apoiam o uso de dietas hidrolisadas em cães e demonstram melhora significativa ou resolução completa dos sinais clínicos.29,51,52Mas é possível observar reações ou falta de melhora dos sinais clínicos com dietas hidrolisadas. Em uma revisão de estudos que investigaram dietas hidrolisadas em cães, constatou-se que até 50% dos cães com alergia alimentar inscritos em três dos estudos demonstraram piora dos sinais clínicos após a ingestão de hidrolisados parciais provenientes de alimentos aos quais eram hipersensíveis.53Faltam estudos semelhantes que avaliem a eficácia de dietas hidrolisadas em gatos com sinais cutâneos, mas evidências anedóticas sugerem que o diagnóstico bem-sucedido de alergia alimentar em gatos com prurido ou lesões cutâneas pode ser alcançado utilizando uma dieta hidrolisada. No entanto, para obter o melhor sucesso com uma dieta de proteína hidrolisada, é essencial obter um histórico alimentar completo e evitar alimentar uma dieta hidrolisada que contenha proteínas parentais e/ou carboidratos que o gato tenha ingerido anteriormente.Dietas Hidrolisadas
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https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780323226523000281
Influência da aplicação de bioestimulantes vegetais na germinação de sem*ntes
Gugulethu Makhaye, ... Stephen O. Amoo, emBioestimulantes para culturas desde a germinação das sem*ntes até o desenvolvimento das plantas, 2021 Proteínas hidrolisadassão uma mistura de aminoácidos, peptídeos, polipeptídeos e proteínas desnaturadas que podem ser obtidas por hidrólise química, enzimática e térmica de proteínas de fontes vegetais e animais.Nardi et al., 2016). Esses bioestimulantes são recomendados para aplicação foliar por apresentarem meia-vida curta no solo (Smith et al., 2016). A produção de hidrolisados proteicos a partir de subprodutos da agroindústria proporciona uma solução ecologicamente correta e econômica para o descarte de resíduos (Colla et al., 2015). Estes produtos não contêm apenas aminoácidos e proteínas/peptídeos, mas também consistem em outros componentes não proteicos, que também contribuem para o efeito estimulante nas plantas (Rengasamy etal., 2016). Por exemplo, extratos de gérmen de alfarroba não proteicos, além de proteínas e aminoácidos, contêm carboidratos, elementos de macro e micronutrientes e fitohormônios (Nardi et al., 2016). Uma análise química do hidrolisado de colágeno, resíduo proteico da indústria do couro, mostrou que ele contém 94% de substâncias orgânicas, 16% de nitrogênio total, 90% de proteínas, 1% de nitrogênio amínico, entre outros, e possui 8,34g/100mL de aminoácidos livres. (Epure et al., 2018). A disponibilidade imediata de aminoácidos nos extratos de colágeno estimula a germinação (Niculescu et al., 2019). Não há informações suficientes sobre o efeito desse grupo de bioestimulantes na germinação. No entanto, este grupo tem potencial para melhorar a germinação. Esses produtos consistem em aminoácidos e peptídeos que são fontes de nitrogênio que podem estimular a germinação, aumentando as atividades da α-amilase.Colla et al., 2015). Gelatinas de pele bovina obtidas por hidrólise térmica de subprodutos de couro semiprocessados e contendo proteínas, com aditivos foram testadas quanto aos seus efeitos na germinação de colza (Niculescu et al., 2019). O extrato de gelatina (GBCA) contendo 60% de gelatina combinada com glicerol, queratina, óleo essencial e extrato de tara (4% de tanantes) foi comparado com outro extrato de gelatina (GBKT) que continha 80% de gelatina e todos os outros aditivos de GBCA, exceto para o óleo essencial, e GBT que continha 88% de gelatina com extrato de tara e apenas glicerol (Niculescu et al., 2019). O estudo descobriu que o biocompósito GBCA aumentou significativamente as porcentagens de germinação da colza em comparação com o controle (Niculescu et al., 2019). Os óleos essenciais de canela e tomilho no biocompósito GBCA poderiam ter contribuído com efeitos inseticidas-fungicidas, melhorando assim a germinação (Niculescu et al., 2019). Em outro estudo, diferentes concentrações de colágeno combinadas com vários níveis de óleo essencial de tomilho inibiram a germinação de tomatesem*ntes, embora o crescimento fúngico deAlternaria suplentesfoi inibido (Săndulescu et al., 2020). O efeito na germinação de sem*ntes de um bioestimulante protéico de origem animal (hidrolisado de queratina), proveniente de penas de aves, foi comparado a um bioestimulante de origem vegetal, “Ribav Extra”, elaborado a partir de extratos alcoólicos de fungos micorrízicos provenientes de raízes de ginseng (Brindina et al., 2019). Nas concentrações de 0,1mL/L, tanto o Ribav Extra quanto o hidrolisado de queratina melhoraram a germinação das sem*ntes de milho em 90% e 95%, respectivamente, em comparação ao controle, o que resultou na germinação de 85% das sem*ntes de milho (Brindina et al., 2019). Um aumento na concentração de hidrolisado de queratina reduziu as porcentagens de germinação de sem*ntes de milho para 90% a 1mL/L, enquanto o Ribav Extra na concentração de 1mL/L reduziu a germinação para 74% (Brindina et al., 2019). O uso de bioestimulante à base de proteína de soja contendo 8,5% de nitrogênio como tegumento de brócolis (Brassica olerácea) resultou na porcentagem máxima de germinação, mas reduziu a taxa de germinação (Amirkhani et al., 2016). O atraso na germinação, que foi de aproximadamente 12 horas, pode ter ocorrido devido ao maior período de tempo necessário para a desintegração do revestimento, uma vez que o ligante de tratamento pode ter retardado a absorção de água e a troca gasosa.Amirkhani et al., 2016;Colla et al., 2017). O revestimento de sem*ntes de trevo vermelho com bioestimulante à base de proteína de soja melhorou a taxa de germinação e a porcentagem máxima de germinação em comparação com o controle não tratado (Qiu et al., 2020). O aumento do teor de flor de soja para 60% e acima atrasou a taxa de germinação e teve efeitos negativos na porcentagem máxima de germinação, o que foi novamente atribuído ao aumento da barreira mecânica do tegumento da sem*nte com o aumento da flor de soja (Qiu et al., 2020). O tratamento das sem*ntes de trigo com hidrolisado de colágeno acelerou a germinação nas primeiras 36h, e isso foi atribuído ao teor de aminoácidos livres, que tem influência direta na AG (Epure et al., 2018). As sem*ntes de trigo tratadas com solução de colágeno hidrolisado apresentaram teor de GA 50% maior do que as sem*ntes não tratadas, com taxa de embebição de água mais rápida.Epure et al., 2018).Proteínas hidrolisadas
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https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780128230480000149
Encapsulamento de ingredientes alimentares por nanolipossomas
Khashayar Sarabandi, ... Seid Mahdi Jafari, emNanoestruturas à base de lipídios para fins de encapsulamento de alimentos, 2019 Os altos benefícios funcionais doproteínas hidrolisadasconvenceram os pesquisadores a considerar esses compostos como nutracêuticos e aditivos de promoção da saúde em diversas formulações de alimentos (Chen et al., 2006). Esses compostos são ricos em peptídeos de baixo peso molecular, com boa digestibilidade, baixa alergenicidade e alta segurança. Peptídeos antioxidantes sãofuncional; barato; e compostos seguros com ótima atividade, baixo peso molecular e simples absorção. Outros benefícios destes compostos em comparação com os antioxidantes sintéticos incluem a sua maior estabilidade em diferentes condições, segurança e valores nutricionais e funcionais.Xie et al., 2008). Esses peptídeos têm atividade semelhante aos opiáceos, ligação mineral, biodisponibilidade melhorada antimicrobiana, imunomoduladora, antitrombótica, antioxidante, hipocolesterolêmica, antialérgica, anti-hipertensiva e efeitos anticancerígenos.Sarmadi e Ismail, 2010). Apesar dos abundantes benefícios funcionais destes compostos, existem factores que têm desafiado a utilização de compostos bioactivos hidrofílicos (por exemplo, péptidos bioactivos) em sistemas alimentares, para além dos desafios colocados pela utilização de compostos bioactivos e seus agentes instáveis; os mais importantes são (1) problemas de solubilidade: a hidrofilicidade de muitos destes compostos tem desafiado a sua utilização em formulações alimentares à base de gordura ou óleo, como maionese, margarina ou manteiga; (2) sabor desagradável: alguns compostos bioativos têm sabor desagradável, incluindo alguns peptídeos e hidrolisados de proteínas solúveis em água com sabor amargo (Pripp et al., 2005; Sohi et al., 2004). O amargor dos produtos hidrolisados pode estar associado à liberação de grupos hidrofóbicos, que reduzem fortemente a usabilidade destes compostos bioativos e antioxidantes em formulações de produtos alimentícios e farmacêuticos.Lin et al., 1997). Além disso, outras desvantagens incluem higroscopicidade, reações na matriz alimentar, incompatibilidade, biodisponibilidade limitada e bioestabilidade.Udenigwe, 2014). Dadas as desvantagens acima mencionadas e as propriedades físico-químicas específicas dos peptídeos bioativos, é necessário encapsulá-los em transportadores apropriados e isolá-los de matrizes alimentares complexas.Sarabandi et al., 2018, 2019). Vários estudos investigaram o processo de encapsulamento de proteínas e peptídeos em nanolipossomas, e vários artigos de revisão relataram os resultados dessas investigações.Mohan et al., 2015; Moutinho et al., 2012; Niu et al., 2016; Piscina et., 2013). Esta seção representa alguns resultados de pesquisas sobre o carregamento de vários hidrolisados de proteínas e peptídeos bioativos em nanolipossomas, conforme resumido emTabela 9.6. Tabela 9.6. Encapsulamento de hidrolisados proteicos alimentares utilizando nanolipossomas. HPB, hidrolisados de subprodutos;DSC, calorimetria de varrimento diferencial;MFGM, membrana do glóbulo de gordura do leite;MPH, hidrolisados de proteínas musculares. Por exemplo,Ramezanzade et al. (2017)avaliaram o impacto do encapsulamento de peptídeos bioativos obtidos a partir da hidrólise enzimática da gelatina da pele da truta arco-íris na estrutura de lipossomas revestidos com quitosana. Eles encapsularam peptídeos antioxidantes, com pesos moleculares abaixo de 30kDa e relataram que os lipossomas carregados com peptídeos apresentavam maior estabilidade devido à liberação de compostos peptídicos em condições de laboratório. Também foi apontado que os nanolipossomas revestidos com quitosana mantiveram suaatividades antioxidantes, portanto altamente competentes para enriquecimento e utilização na fabricação de alimentos funcionais (Ramezanzade et al., 2017). Em outro estudo, foi realizado o encapsulamento dos peptídeos obtidos do colágeno de uma espécie de escama de dourada utilizando nanocarreadores lipossomais. A eficiência de encapsulamento e o potencial zeta das amostras foram iguais a 74,6% e −0,8mV, respectivamente. Os tamanhos dos lipossomas foram determinados na faixa de 66-214 nm com um índice de polidispersidade estreito (abaixo de 0,3). Os peptídeos encapsulados puderam manter suas atividades antioxidantes após 8 dias de armazenamento a 4°C.Mosquera etal., 2014). Li e tal. (2015a,b)projetaram um sistema de entrega de alimentos baseado em lipossomas revestidos de quitosana usando fosfolipídios da membrana do glóbulo de gordura do leite para o encapsulamento de peptídeos antidiabetes obtidos a partir da hidrólise enzimática de salmão. Eles expressaram que o revestimento com quitosana pode prolongar o tempo de liberação sob condições de fluido gástrico simulado e fluido intestinal simulado. Eles afirmaram adicionalmente que os lipossomas revestidos com quitosana são sistemas de distribuição adequados para incorporação de peptídeos bioativos em práticas alimentares.Li et al., 2015b).da Rosa Zavareze et al. (2014)realizaram hidrólise e produção de peptídeos antioxidantes obtidos do músculo e produtos secundários de corvina branca usando tastezyme. Eles encapsularam os peptídeos antioxidantes obtidos em estruturas nanolipossômicas. De acordo com os resultados relatados, a capacidade antioxidante das formas livres e incorporadas de materiais hidrolisados foi igual à do alfa-tocoferol, mas foram menos eficazes em comparação com a vitamina C.da Rosa Zavareze et al., 2014).5.6 Peptídeos bioativos
Referência Resultados Método de preparação Tipo de hidrolisado de proteína/peptídeo Morais etal. (2004) Os lipossomas mostraram alto potencial para diminuir o sabor adverso e a hidrofobicidade dos hidrolisados de caseína. Método de evaporação de fase reversa Hidrolisado de caseína Yokota et al. (2012) A presença de uma fase lamelar quasicristalina foi comprovada por DSC.
As formulações liofilizadas continham hidrolisados e houve interação efetiva entre os grupos polares dos fosfolipídios e os crioprotetores.Método de hidratação de filme fino Hidrolisado de caseína Mosquera etal. (2014) Os efeitos inibitórios e antioxidantes da ECA da fração peptídica carregada foram mantidos quando armazenados a 4°C por 8 dias. Método de hidratação de filme fino Hidrolisados de escamas de dourada Li e tal. (2015b) 10% de fosfolipídio MFGM e 4% de quitosana criaram a maior estabilidade física.
Nanolipossoma revestido com quitosana permitiu liberação sustentada de SPH em fluidos gastrointestinais simuladosMétodo de aquecimento Hidrolisados de proteína de salmão (SPH) da Rosa Zavareze et al. (2014) A capacidade antioxidante dos hidrolisados nanoencapsulados com alta eficiência de encapsulamento e baixo índice de polidispersão contendo BPH e MPH foi próxima ao efeito do α-tocoferol Método de hidratação de filme fino Músculo da corvina de Whitemouth e hidrolisados de subprodutos Mohan et al. (2018) Os peptídeos de soro de leite catiônicos encapsulados apresentaram maior tamanho de partícula e menor hom*ogeneidade do que os peptídeos de soro de leite aniônicos. hom*ogeneidade, hidrofobicidade e carga líquida do peptídeo afetaram o EE e as propriedades físico-químicas. Método de hidratação de filme fino Peptídeos de soro de leite aniônicos e catiônicos Ramezanzade et al. (2017) A presença de interações eletrostáticas e ligações de hidrogênio entre grupos amina de quitosana e porções de cabeça fosfolipídica.
A maior eficiência de encapsulamento foi alcançada por nanolipossomas revestidos com 0,4% (p/v) de quitosana.Método de hidratação de filme fino Hidrolisados de gelatina de truta arco-íris Chay et al. (2015) A maior estabilidade de armazenamento foi obtida após 8 semanas a 4°C.
A possibilidade de carregar peptídeos hidrofílicos em vesículas.Método de aquecimento Hidrolisados de sem*ntes de feijão alado
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https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B978012815673500009X
Proteínas de soro de leite
A. Kilara, M.N. Vaghela, emProteínas no Processamento de Alimentos (Segunda Edição), 2018 A adição de whey protein como ingrediente na formulação de alimentos leva a interações com outros ingredientes presentes em tais alimentos. Essas interações podem ser facilitadas por operações de processamento de alimentos, como mistura, aquecimento, resfriamento e armazenamento. Um estudo de tais interações é difícil devido às complexidades envolvidas na classificação dos efeitos diretos e indiretos e na análise dos produtos da reação. Portanto, a interação em sistemas modelo sob condições definidas é usada para avaliar os efeitos do processamento da proteína do soro de leite na presença de um ingrediente. A estrutura das proteínas é compacta para minimizar a sua energia livre de confirmação. No entanto, durante o processamento, especialmente o aquecimento, as mudanças conformacionais levam à disponibilidade de locais de reação anteriormente inacessíveis. Anteriormente neste capítulo, foram consideradas as interações entre as moléculas de proteína do soro de leite. Na seção seguinte é discutida a interação da proteína do soro de leite com carboidratos e especialmente hidrocolóides. Com exceção da gelatina (umproteína hidrolisada) a maioria dos hidrocolóides são carboidratos complexos extraídos de sem*ntes, cascas, algas marinhas ou de fermentação. Hidrocolóides são macromoléculas capazes de reter água. Muitos hidrocolóides interagem com a proteína do soro do leite (Tabela 4.3). Tabela 4.3. Interações relatadas de proteínas de soro de leite com hidrocolóides Os lipídios interagem com as proteínas do soro e sob a funcionalidade (Seção 4.4.5), a formação de emulsão foi discutida. Além das emulsões, outras interações lipídicas também foram relatadas na literatura.Zhang e Hamaker (2004)estudaram a complexação de ácidos graxos em sistemas sem amido. Amido de sorgo, ácidos graxos e proteínas de soro de leite na proporção de 20:2:1 (p/p) foram utilizados em experimentos que mostraram a redução da entalpia de fusão do complexo amido-lipídio em 20% a 30% da entalpia de ácidos graxos. Na presença de proteína de soro de leite, no entanto, a diminuição da entalpia não foi tão dramática. A proteína do soro também pode interagir com lipídios oxidantes, o que pode afetar o valor nutricional das proteínas do soro. Lisina, histidina, arginina e fenilalanina foram os resíduos de aminoácidos que foram afetados pela oxidação de lipídios.Cucu et al., 2011). Barbana e Perez (2011)revisaram a interação entre α-lactalbumina e lipídios e o efeito de tais complexos na estabilidade da emulsão. Os antioxidantes podem prevenir alterações estruturais na proteína do soro de leite que podem resultar da presença de lipídios oxidantes (Kong et al., 2012). A lecitina fosfolipídica (um surfactante fraco) e seu papel na gelificação da proteína do soro do leite foram investigados (Ikeda e Foegeding, 1999). A adição de lecitina de gema de ovo a géis de proteína de soro de leite na presença de cloreto de sódio aumentou a tensão de fratura dos géis para <50mM/dm3e diminuiu o módulo de fratura na concentração de sal para >100mM/dm3. A capacidade de retenção de água dos géis diminuiu devido à presença de lecitina. Na presença de lecitina de soja, a proteína do soro do leite pode formar fibrilas (Mantovani et al., 2016). A lecitina abaixo da concentração micelar crítica resultou em fibrilas longas e retas, mas quando o nível de lecitina estava acima da concentração micelar crítica as fibrilas agregaram-se. Uma variável estudada foi o pH e em pH3 as fibrilas se separaram mas em pH5 formaram-se grandes agregados. A pH 7 os grandes agregados de fibrilas tinham uma estrutura aberta. A presença de lecitina não alterou a estrutura secundária das proteínas do soro. Espécies tensioativas de fosfolipídios afetam a estabilidade térmica das proteínas do soro (Cassinos e outros, 2013). A estrutura secundária das proteínas do soro pode ser alterada dependendo da estrutura do fosfolipídio. Por exemplo, o fosfolípido aniónico num estado líquido cristalino alterou a estrutura da β-lactoglobulina envolvendo interacções hidrofóbicas. Os autores concluem que a estabilidade térmica das proteínas do soro pode ser melhorada pela seleção do fosfolipídio estruturado correto. De forma similar,Le et al. (2011)também observaram que os fosfolipídios podem aumentar a estabilidade térmica das proteínas do soro de leite. O aquecimento acima de certas temperaturas resulta na desnaturação das proteínas do soro seguida de agregação. Na presença de fosfolipídios polares, entretanto, os lisofosfolipídios de cadeia curta estabilizaram a estrutura da proteína durante o aquecimento e o mecanismo envolveu interações hidrofóbicas entre a proteína e o surfactante. Os autores concluem que os surfactantes ligados minimizam as reações intermoleculares induzidas pelo calor e previnem a agregação de proteínas. Leite e produtos lácteos são suscetíveis à fotooxidação, levando ao desenvolvimento de sabores estranhos. A riboflavina, uma vitamina B, está envolvida neste processo.Mestadgh et al. (2011)estudaram a interação entre proteínas de soro de leite e lipídios durante a fotooxidação em sistemas modelo que simularam a fortificação de alimentos lácteos com ácidos graxos poli-insaturados. Vários tipos de óleos com diferentes quantidades de insaturação foram utilizados em experimentos e emulsões com proteínas de soro de leite foram preparadas. A riboflavina e o triptofano foram degradados seguindo cinética de primeira ordem durante a fotooxidação. A N-formilquinurenina, um produto de degradação da degradação do triptofano, foi produzida seguindo uma cinética de primeira ordem. Além disso, a metionina, a lisina, a histidina e a tirosina também foram degradadas nesta reação. Esses autores também observaram a formação de agregados de alto peso molecular do complexo lipídico-proteína do soro do leite. Os açúcares redutores interagem com as proteínas através da reação de Maillard. Foi sugerido que tal escurecimento poderia ser usado como um método natural para melhorar a funcionalidade da proteína do soro de leite.Martínez-Alvarenga et al., 2014). Várias condições de reação (temperatura, atividade de água, tempo e proporções molares) foram estudadas quanto aos seus efeitos na glicação. Solubilidade, comportamento reológico e propriedades de formação de espuma foram determinados para proteínas de soro de leite com baixa, média e alta glicação. Foi relatada menor solubilidade das propriedades glicadas em pH 4 em comparação com a proteína de soro de leite não glicada, que era menos solúvel em pH 5. Os autores relataram melhora nas propriedades de formação de espuma com o aumento da glicação. A reação típica de Maillard envolvendo temperatura <90°C durante um período de dias resulta em proteínas glicadas de cor e sabor mais escuros devido à formação de 5-hidroximetil furfural. Se a glicação do isolado de proteína de soro de leite for conduzida com lactose ou maltodextrina a 130°C por <30 minutos a 79% de umidade relativa, o produto glicado tinha cor menos escura e apresentava maior estabilidade térmica do que os controles não glicados (Liu e Zhong, 2015). A maltodextrina não reagiu tão bem quanto a lactose na glicação da proteína do soro de leite e a glicação resultante da lactose como fonte de carboidratos era solúvel em uma ampla faixa de pH de 4 a 7 sob uma faixa de concentração de sal de 0 a 150 mM de cloreto de sódio ou cálcio. A proteína glicada com maltodextrina era de cor clara e também continha conteúdo de 5-hidroximetil furfural. A reação de Maillard resulta em melhores propriedades emulsificantes da proteína glicada do soro do leite (Spotti et al., 2014). Dextranos de vários pesos moleculares foram glicados com isolado de proteína de soro de leite e foram medidos a cor, o grau de glicação e as propriedades de gelificação dos conjugados. À medida que o peso molecular do dextrano diminuía, o produto glicado apresentava uma cor mais escura. A reologia em pequena escala indicou que o tempo para gelificar a 25°C foi maior para proteínas de soro de leite glicadas. As estruturas de gel, no entanto, eram estáveis. A agregação induzida pelo calor da proteína glicada do soro foi investigada (Li e Zhong, 2013). O whey protein isolado foi glicado com lactose ou maltodextrina a 88°C por 2min. A uma concentração de proteína de 7%, as proteínas glicadas eram transparentes numa faixa de pH de 3 a 7 e em concentrações salinas de 0 a 150 mM de cloreto de sódio ou cloreto de cálcio. A microscopia de força atômica revelou que o tamanho da partícula da proteína glicada era <14nm. Se a proteína do soro do leite fosse glicada com glicose, ela formaria soluções turvas com concentração de proteína de 7% e as proteínas do soro do leite glicadas com glicose comportavam-se de maneira semelhante à proteína não glicada. A glicação diminuiu o ponto isoelétrico e aumentou a temperatura de desnaturação. Os autores sugerem que forças estéricas repulsivas são responsáveis pela proteína glicada do soro de leite formar soluções transparentes. Aktar e Dickinson (2007)estudaram os efeitos da proteína do soro do leite glicada com maltodextrina como substituto da goma arábica em emulsões. A proteína de soro de leite glicada apresentou propriedades emulsionantes melhoradas em relação aos controles (proteína de soro de leite não glicada). A proteína do soro do leite glicada com 19 maltodextrinas equivalentes à dextrose produziu emulsões de tamanho de gotículas finas (0,5–1 μm) com triglicerídeos ou óleo de laranja. Emulsões contendo 20% (p/vol) de óleo de laranja foram obtidas com 2% de proteína de soro de leite glicada como emulsificante. Concentrações de goma arábica de 20% a 30% (peso/vol) são necessárias para formar emulsões semelhantes. As emulsões formadas com proteína glicada permaneceram estáveis em condições ácidas durante várias semanas sem separação de fases ou precipitação antes ou depois da extensa diluição das emulsões. A agregação térmica da proteína do soro próximo do pH 5 não é propícia ao seu uso em bebidas claras. A glicação de proteínas com maltodextrinas confere termoestabilidade à proteína do soro de leite, mas a cor e o sabor resultantes são altamente indesejáveis.Wang e Zhang, 2014). Foi relatado que o uso de co-solutos melhora a solubilidade e a estabilidade térmica em pH neutro e nenhuma informação está disponível para estabilidade em pH 5. A adição de co-solutos melhorou a solubilidade e a termoestabilidade, aumentando a viscosidade da fase aquosa e aumentou as temperaturas de desnaturação. A sacarose foi o co-soluto mais eficaz, melhor que a celobiose, a glicose ou a lactose. Os autores concluíram que os co-solutos podem ser utilizados na reação de glicação em temperaturas mais baixas com a concomitante diminuição da cor e sabor indesejáveis.4.4.3 Interação de proteínas de soro de leite com outros ingredientes alimentares
4.4.3.1 Interações whey protein-hidrocolóide
Hidrocolóide Referência Goma de linhaça Kuhn et al. (2011) Dextrano Spotti et al. (2013) κ-Carragenina Cakir et al. (2012) Goma xantana Laneuville et al. (2005, 2000),Benichou et al. (2007),Lee et al. (2006),Bryant e McClements (2000)ePerez et al. (2010) Goma de guar Fitzsimons et al. (2008a,b) Carragena Pedra e Nickerson (2012),Samahouri et al. (2009), eSpahn et al. (2008) Gelatina Fitzsimons et al. (2008a,b) Hidroxipropilmetilcelulose Perez et al. (2006) Amido de mandioca García et al. (2012) Surfactantes Giroux e Britten (2004)eLe et al. (2011) Polissacarídeos Turgeon e Beaulieu (2001),Perez et al. (2009a,b),de Jong et al. (2009), eVan Den Berg et al. (2009) Amido de milho ceroso Ravindra et al. (2004),Dang et al. (2009), eEspinosa-Dzib et al. (2012) Alginatos Fioramonti et al. (2014) Polifenóis Thongkaew et al. (2014) Pectinas Zhang et al. (2014),Zhang e Vardhanabhuti (2014),Li e Zhong (2016),Beaulieu et al. (2005),Mishra et al. (2001),Neirynck et al. (2004),Krzeminski et al. (2014),Setiowati et al. (2016),Perez et al. (2011),Waggoner e Inimigo (2017),Schmidt et al. (2016),Thongkaew et al. (2015), eBedie et al. (2008) Goma de alfarroba Silva e outros. (2016) Glucomanano Konjac Tobin et al. (2012) Carboximetilcelulose Caetano-Silva et al. (2015) Tragacanto Azarikia e Abbasi (2016) Goma persa Khalesi et al. (2016) Amido de trigo Yang et al. (2014) 4.4.3.2 Interações proteína-lipídio do soro de leite
4.4.3.3 Interações proteína-carboidrato do soro de leite
URL:
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B978008100722800005X
Matrizes Emergentes
Sandra Borges, ... Manuela Pintado, emCiência Alimentar Sustentável - Uma Abordagem Abrangente, 2023 Uma das propriedades bioativas mais importantes obtidas a partirproteína hidrolisadaé a atividade antioxidante, um composto antioxidante é essencial para ser capaz de inativar um composto radical ou prevenir o desenvolvimento radical (Neužil e Stocker, 1993). Isto é importante para prevenir o estresse oxidativo causado por espécies reativas de oxigênio (ROS), que são formadas naturalmente pelo corpo humano e são importantes em algumas funções fisiológicas, como a geração de trifosfato de adenosina (ATP). Em condições normais, o corpo humano tem capacidade de se proteger das ERO, mantendo uma homeostase redox com a participação de sistemas enzimáticos em nosso corpo. Entretanto, uma geração desproporcional desses radicais pode ocorrer com uma alteração na homeostase redox (Trachootham et al., 2008). Este distúrbio pode ser causado principalmente por fatores endógenos ou exógenos como poluição, radiação, exposição a produtos químicos, tabagismo, luz solar (Rahal et al., 2014). Esses radicais livres podem prejudicar o corpo humano ao danificar proteínas, membranas e genes, o que cria uma reação em cadeia e causa a produção de ainda mais radicais livres que podem levar à morte de células (Rahal et al., 2014). A atividade antioxidante dos hidrolisados proteicos de insetos já é bem conhecida.Zhou et al. (2017)demonstraram que hidrolisados proteicos deB.moritêm uma atividade antioxidante melhorada em comparação com as proteínas não hidrolisadas. Eles relataram que a estrutura da proteína é afetada pela hidrólise enzimática, ultrassom e micronização, onde foi observada uma melhora notável na atividade antioxidante. A hidrólise enzimática demonstrou maior atividade antioxidante, seguida pelo ultrassom e por último pela micronização.Zielińska et al., 2017b). O efeito do tratamento térmico de insetos na atividade antioxidante também é relatado.Zielińska et al. (2017a,b)mostrou queT.molitor(larvas),S.gregaria(adulto) eG. seladohidrolisados (adultos) em três condições diferentes (cru, cozido e assado) revelaram excelente atividade antioxidante. A maior atividade contra o radical ABTS foi observada em matérias-primasT.molitorhidrolisados ( valor de 5,3μgmL−1) e utilizando o método DPPH os resultados mais promissores foram para assadosG. seladohidrolisados ( valor de 28,5μgmL−1). A atividade antioxidante de hidrolisados proteicos de insetos obtidos porem vitrodigestão gastrointestinal também foi verificada. Hidrolisados deB. dúvidas(adulto),Gromphadorhina portentosa(adulto),L.migratoria(adulto),Z.morio(larvas) eAmphiacusta annulipes(adulto) obtido através de digestão gastrointestinal simulada, mostrou ser fonte de peptídeos com atividade antirradicalar (Zielińska et al., 2017b). Entre todos esses insetos,A. anulipeseZ.moriodemonstraram os melhores resultados contra o radical DPPH e o radical ABTS (Zielińska et al., 2017b). Hidrolisados proteicos deSpodoptera littoralis(larvas) obtidas com digestão enzimática também obtiveram bons resultados para atividade antioxidante (Vercruysse et al., 2009). Outros estudos relataram potencial antioxidante de peptídeos bioativos obtidos de insetos comestíveis por hidrólise enzimática utilizando enzimas de qualidade alimentar. Peptídeos antioxidantes foram obtidos deT.molitor(larvas) usando alcalase e tastezyme (Tang et al., 2018), deG. seladousando alcalase (Hall et al., 2018) deA.diaperinususando alcalase (Sousa et al., 2020), entre outros.3.10.3.1.1 Atividade Antioxidante
URL:
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780128239605000111
Preservação e produção de culturas starter
A.Y. Tamime, R.K. Robinson, emIogurte Tamime e Robinson (terceira edição), 2007 Leite desnatado e/ou soro de leite suplementado com extrato de levedura ou proteína hidrolisada são bons meios de crescimento e suspensão para a preservação de culturas liofilizadas.Alaeddinoglue outros.1989) ou em meio de crescimento semelhante mais sacarose, maltose e peptona alcançaram uma taxa de sobrevivência de 70,4 e 89,7% paraL. delbrueckiisubsp.bulgaricuseS. thermophilus, respectivamente após liofilização (Fa Donge outros., 1999). Os organismos devem ser propagados em suas temperaturas ideais. No entanto, melhorou a taxa de sobrevivência durante o congelamento e a liofilização deL. delbrueckiisubsp.bulgaricusfoi alcançado após crescimento na presença de cálcio (Wright e Klaenhammer, 1983). Também é recomendada a neutralização do meio de crescimento na faixa de pH 5–6.Meio de crescimento
URL:
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9781845692131500089
Doenças do Intestino Delgado
Debra L. Zoran, emManual de prática de pequenos animais (quinta edição), 2008 Dietas hipoalergênicas ou com novas proteínas, dietas de eliminação ouproteína hidrolisadadietas são recomendadas. A terapia dietética por si só pode resultar na resolução quando a hipersensibilidade alimentar é a causa dos infiltrados inflamatórios. Novas dietas com antígeno único ou proteína hidrolisada reduzem o estímulo antigênico e são recomendadas mesmo quando a hipersensibilidade alimentar é descartada. Dietas com baixo teor de resíduos ou altamente digestíveis também são alternativas, especialmente quando é necessária uma dieta com baixo teor de gordura para evitar mais má absorção. Se dietas caseiras forem usadas em cães, arroz, batata e tapioca bem cozidos são fontes de carboidratos sem glúten altamente digeríveis. Administrar tratamento adequado para parasitismo intestinal, pois é difícil identificar todos os parasitas com exame fecal. Fenbendazol 50 mg/kg PO SID por 3 a 5 dias é apropriado para a maioria dos parasitas intestinais de cães e gatos. O pamoato de pirantel tem um espectro de atividade mais restrito, mas é mais seguro em cães ou gatos doentes. Gatos: 10 mg/kg (1 mL/5 lb) PO uma vez Cães: 5 mg/kg (1 mL/10 lb) PO uma vez Doses imunossupressoras de prednisona reduzem o estímulo inflamatório e imunológico no trato gastrointestinal, uma vez descartadas causas infecciosas ou parasitárias. Administre prednisolona 1 a 2 mg/kg PO BID por 3 a 6 semanas em cães e 2 a 3 mg/kg PO BID em gatos, depois reduza gradualmente ao longo de vários meses. Em gatos, a metilprednisolona na dose de 1 mg/kg PO BID pode ser mais eficaz. Alguns animais necessitam de terapia de longo prazo para controlar a doença clínica, enquanto outros podem ser reduzidos gradualmente para doses baixas de QOD. Alguns animais são eventualmente mantidos apenas com dieta, mas é provável que sejam animais com sensibilidade alimentar primária e não com DII eosinofílica idiopática. A terapia antibacteriana é geralmente justificada na DII, uma vez que o crescimento secundário de bactérias ou o desenvolvimento de enterite responsiva a antibióticos é relativamente comum e porque se acredita que os antígenos bacterianos sejam de grande importância no desenvolvimento da DII. O metronidazol é o medicamento preferido em cães e gatos para terapia inicial. A tilosina também pode ser eficaz e ter efeitos imunomoduladores (semelhantes ao metronidazol). Em casos graves de DII, as fluoroquinolonas (enrofloxacina) podem ser indicadas. O supercrescimento bacteriano não é reconhecido em gatos, mas a terapia antibiótica com metronidazol costuma ser útil no tratamento da DII. Em animais que não respondem à terapia com esteróides ou que apresentam efeitos colaterais graves associados aos esteróides, outros medicamentos imunossupressores podem ser tentados. Cães: azatioprina 1 a 2,5 mg/kg PO SID a QOD; toxicidade da medula óssea monitorada por meio de hemogramas frequentes Cães: ciclosporina 5 mg/kg BID PO; variável de eficácia, toxicidade problemática, requer monitoramento do nível sanguíneo Gatos: clorambucil 1,5 mg/m2PO SID para QODTratamento
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https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9781416039495500376
Interações e Funcionalidade das Proteínas do Leite em Emulsões Alimentares
Harjinder Singh, Aiqian Ye, emProteínas do Leite (Segunda Edição), 2014 Os hidrolisados de proteína do leite têm sido amplamente utilizados em formulações nutricionais infantis e especializadas para adultos. Extensivamenteproteínas hidrolisadassão mais facilmente digeridos e têm reatividades imunológicas substancialmente reduzidas. Estas formulações são essencialmente sistemas de emulsão multicomponentes e, portanto, as propriedades emulsionantes dos hidrolisados de proteínas são importantes. A flexibilidade e, portanto, a disponibilidade de segmentos hidrofóbicos e hidrofílicos dentro da cadeia proteica podem ser melhoradas pela hidrólise enzimática moderada de proteínas globulares (por exemplo, proteínas de soro de leite), melhorando assim as propriedades emulsificantes da proteína. No entanto, descobriu-se que a hidrólise extensa (grau de hidrólise superior a 20%), devido à produção de muitos peptídeos curtos, é prejudicial às propriedades emulsificantes e estabilizantes das proteínas do soro.Singh e Dalgleish, 1998). A principal forma de instabilidade em emulsões formadas com proteínas de soro de leite altamente hidrolisadas é a coalescência que surge devido à incapacidade dos peptídeos predominantemente curtos de estabilizar adequadamente a grande superfície de óleo gerada durante a hom*ogeneização.Singh e Dalgleish, 1998; Agboola et al., 1998a,b). No entanto, parece ser possível fazer uma emulsão bastante estável usando proteínas de soro de leite altamente hidrolisadas em altas concentrações de peptídeos (proporção proteína-óleo de cerca de 1:1) e em baixas pressões de hom*ogeneização como único emulsificante.Agbola et al., 1998a,b). Sob estas condições, existe uma quantidade suficiente de peptídeos de alto peso molecular (>5000 Da) na emulsão para cobrir e estabilizar as gotículas da emulsão. Foi demonstrado que a adição de cálcio ou magnésio acima de 20 mM reduz a estabilidade da emulsão formada com hidrolisados de proteína de soro de leite (Ramkumar et al., 2000). Esta instabilidade surge principalmente da ligação do cálcio aos peptídeos adsorvidos, levando a uma redução na densidade de carga na superfície das gotículas, o que reduziria a repulsão inter-gotículas e aumentaria a probabilidade de floculação das gotículas. A formação de pontes de cálcio entre peptídeos presentes em duas gotículas de emulsão diferentes também aumentaria a floculação. Nestas emulsões, algumas gotículas muito grandes, aparentemente formadas por coalescência, também são formadas na presença de cálcio. Isto é provavelmente devido à ligação dos íons cálcio aoos peptídeos carregados negativamente, causando agregação de peptídeos maiores e mais tensoativos. Esta situação reduziria as concentrações eficazes de péptidos emulsionantes disponíveis durante a formação da emulsão. O tratamento térmico de emulsões estabilizadas por proteínas de soro de leite altamente hidrolisadas a 121 °C durante 16 min resulta na desestabilização das emulsões, o que parece ocorrer principalmente através de um mecanismo de coalescência.Agbola et al., 1998b). Como as camadas peptídicas adsorvidas nestas emulsões não possuem a coesão das proteínas parentais e têm pouca capacidade de fornecer estabilização estérica ou de carga, o aumento das colisões entre as gotículas durante o aquecimento causaria agregação de gotículas, levando à coalescência. Também é possível que a dessorção de alguns peptídeos fracamente adsorvidos ocorra durante o aquecimento, como indicado pela diminuição na quantidade de peptídeos associados à superfície do óleo após o aquecimento, o que também aumentaria a coalescência.Hidrolisados de proteína do leite e emulsões de óleo em água
URL:
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B978012405171300012X
Interações e funcionalidade das proteínas do leite em emulsões alimentares
Harjinder Singh, Aiqian Ye, emProteínas do Leite, 2008 Os hidrolisados de proteína do leite têm sido amplamente utilizados em formulações nutricionais infantis e especializadas para adultos. Extensivamenteproteínas hidrolisadassão mais facilmente digeridos e têm reatividades imunológicas substancialmente reduzidas. Estas formulações são essencialmente sistemas de emulsão multicomponentes e, portanto, as propriedades emulsionantes dos hidrolisados proteicos são importantes. A flexibilidade e, portanto, a disponibilidade de segmentos hidrofóbicos e hidrofílicos dentro da cadeia proteica podem ser melhoradas por hidrólise enzimática moderada de proteínas globulares (por exemplo, proteínas de soro de leite), melhorando assim as propriedades emulsificantes da proteína. No entanto, descobriu-se que a hidrólise extensa (grau de hidrólise superior a 20%), devido à produção de muitos peptídeos curtos, é prejudicial às propriedades emulsificantes e estabilizantes das proteínas do soro.Singh e Dalgleish, 1998). A principal forma de instabilidade em emulsões formadas com proteínas de soro de leite altamente hidrolisadas é a coalescência que surge devido à incapacidade dos peptídeos predominantemente curtos de estabilizar adequadamente a grande superfície de óleo gerada durante a hom*ogeneização.Singh e Dalgleish, 1998;Agboolae outros., 1998a, 1998b). No entanto, parece ser possível fazer uma emulsão bastante estável usando proteínas de soro de leite altamente hidrolisadas em altas concentrações de peptídeos (proporção peptídeo-óleo de cerca de 1:1 p/p) e em baixas pressões de hom*ogeneização, como único emulsificante.Agboolae outros., 1998a, 1998b). Sob estas condições, existe uma quantidade suficiente de peptídeos de alto peso molecular (>5000 Da) na emulsão para cobrir e estabilizar as gotículas da emulsão. Foi demonstrado que a adição de cálcio acima de 20 mM reduz a estabilidade da emulsão formada com hidrolisados de proteína de soro de leite (Ramkumare outros., 2000). Esta instabilidade surge principalmente da ligação do cálcio aos peptídeos adsorvidos, levando a uma redução na densidade de carga na superfície das gotículas, o que reduziria a repulsão inter-gotículas e aumentaria a probabilidade de floculação das gotículas. A formação de pontes de cálcio entre peptídeos presentes em duas gotículas de emulsão diferentes também aumentaria a floculação. Nestas emulsões observa-se que algumas gotículas muito grandes, aparentemente formadas por coalescência, também se formam na presença de cálcio. Isto é provavelmente devido à ligação de íons de cálcio aos peptídeos carregados negativamente, causando agregação de peptídeos maiores e mais tensoativos. Esta situação reduziria as concentrações eficazes de péptidos emulsionantes disponíveis durante a formação da emulsão. O tratamento térmico de emulsões estabilizadas por proteínas de soro de leite altamente hidrolisadas a 121°C durante 16 minutos resulta na desestabilização das emulsões, o que parece ocorrer principalmente através de um mecanismo de coalescência.Agboolae outros., 1998b). Como as camadas peptídicas adsorvidas nestas emulsões não possuem a coesão das proteínas parentais e têm pouca capacidade de fornecer estabilização estérica ou de carga, o aumento das colisões entre as gotículas durante o aquecimento causaria agregação de gotículas, levando à coalescência. Também é possível que a dessorção de alguns peptídeos fracamente adsorvidos ocorra durante o aquecimento, como indicado pela diminuição na quantidade de peptídeos associados à superfície do óleo após o aquecimento, o que também aumentaria a coalescência. É bem conhecido que a adição de polissacarídeos como goma xantana ou goma guar (na faixa de concentração de 0,01 a 0,4%) a emulsões estabilizadas com proteínas promove a floculação das gotas, através de um mecanismo de depleção, que aumenta a taxa de formação de creme.Singhe outros., 2003). Efeitos semelhantes são observados em emulsões estabilizadas com proteínas de soro de leite hidrolisadas, mas, curiosamente, esta floculação por depleção também promove a coalescência de gotículas durante o armazenamento das emulsões.vóse outros., 2004a, 2004b). A taxa de coalescência aumenta consideravelmente com o aumento da concentração de polissacarídeo na emulsão até uma certa concentração crítica. A uma determinada concentração, a taxa de coalescência foi mais alta nas emulsões contendo goma guar, enquanto foi mais baixa nas emulsões contendo κ-carragenina.Figura 11.4), qualpoderia ser explicado com base na relação entre a força do potencial de depleção e o peso molecular e raio de giração do polissacarídeo. Figura 11.4. Taxa aparente de coalescência (Kc) de gotículas em emulsões contendo goma xantana (●), goma guar (■) ou κ-carragenina (▴) em função da concentração de polissacarídeos (deSim, Singh e Hemar 2004b, reproduzido com permissão da ACS Publications). Os peptídeos de proteína de soro de leite adsorvidos na superfície das gotículas nessas emulsões teriam quase certamente uma viscosidade superficial reduzida em comparação com proteínas intactas e isso poderia levar à redução da estabilidade à drenagem e à ruptura do filme. Pode-se concluir que a floculação de gotículas, através de vários mecanismos (por exemplo, floculação por depleção, agregação induzida por cálcio, tratamento térmico), nestes tipos de emulsões, onde a interface é bastante fraca, levaria à coalescência durante o armazenamento.Hidrolisados de proteínas do leite e emulsões de óleo em água
URL:
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780123740397000118
